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鈣調(diào)蛋白
能與鈣離子結(jié)合的蛋白質(zhì)
鈣調(diào)蛋白（calmodulin, CaM）又稱鈣調(diào)素，是一種普遍存在于各種真核細胞內(nèi)，并能與鈣離子結(jié)合的多功能蛋白質(zhì)。其濃度變化可調(diào)節(jié)細胞的功能，這種調(diào)節(jié)作用主要是通過鈣調(diào)蛋白而實現(xiàn)的。
鈣調(diào)蛋白參與細胞內(nèi)多種信號轉(zhuǎn)導途徑，并在Ca依賴性信號轉(zhuǎn)導途徑中起到關鍵作用，是動態(tài)Ca傳感器，能夠響應廣泛的Ca濃度，并向下游傳遞信號。
鈣調(diào)蛋白分子是由148個氨基酸殘基組成的高度保守的單鏈多肽，由N端和C端2個結(jié)構(gòu)域及中間連接的螺旋結(jié)構(gòu)組成。每個結(jié)構(gòu)域均由兩個EF-hands模體組成，每個鈣調(diào)蛋白分子含有4個Ca結(jié)合位點。
基本信息
| 中文名 | 鈣調(diào)蛋白 |
| 外文名 | calmodulin |
| 別名 | CaM |
| 分子量 | 16.7kDa |
| 應用 | 調(diào)節(jié)細胞的功能 |
| 定義 | 一種能與鈣離子結(jié)合的蛋白質(zhì) |
| 存在 | 真核生物中 |
| 可溶性 | 水溶性蛋白 |
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簡介
鈣調(diào)蛋白/鈣調(diào)素calmodulin；CaM
鈣調(diào)蛋白是一種分子量為16700的單鏈蛋白質(zhì)，由148個氨基酸組成。等電點為4.3，是酸性蛋白質(zhì)。不同生物來源的鈣調(diào)蛋白，其氨基酸組成和順序或完全一樣，或僅有少許差異。它耐酸，耐熱，十分穩(wěn)定。鈣調(diào)蛋白和細胞內(nèi)很多種酶的作用有關。在每個鈣調(diào)蛋白分子內(nèi)，有4個可與鈣離子結(jié)合的區(qū)域，它們的一級結(jié)構(gòu)極為相似。細胞內(nèi)鈣離子水平通常維持在10-7摩爾濃度左右。當外來的刺激使細胞內(nèi)鈣離子的濃度瞬息間升高至10-6～10-5摩爾濃度時，鈣調(diào)蛋白即與鈣離子結(jié)合，構(gòu)象改變，螺旋度增加，成為活性分子，進而與酶結(jié)合，使之轉(zhuǎn)變成活性態(tài)。當鈣離子濃度低于10-6摩爾濃度時，鈣調(diào)素就不再與鈣離子結(jié)合，鈣調(diào)素和酶都復原為無活性態(tài)。因此，可以根據(jù)鈣離子濃度的變化來控制細胞內(nèi)很多重要的生化反應。
成分結(jié)構(gòu)
鈣調(diào)蛋白的外形似啞鈴，有兩個球形的末端，中間被一個長而富有彈性的螺旋結(jié)構(gòu)相連，長度為 6.5nm，每個末端有兩個Ca結(jié)構(gòu)域，每個結(jié)構(gòu)域可以結(jié)合一個Ca，這樣一個鈣調(diào)蛋白可以結(jié)合4個Ca，每個位點都是由12個氨基酸殘基組成的套環(huán)，門冬氨酸和谷氨酸的側(cè)鏈提供Ca結(jié)合基團。其中C端的位點比N端位點的Ca親和力強10倍。當C端位點與Ca結(jié)合后，鈣調(diào)蛋白分子通過自身構(gòu)象的改變，增加了N端位點的親和力，使結(jié)合型鈣調(diào)蛋白的含量與 Ca濃度呈拋物線關系，利于Ca發(fā)揮效應。
鈣調(diào)蛋白結(jié)構(gòu)中含有7個α螺旋、4個Ca結(jié)合環(huán)區(qū)和兩個短的、反平行的雙鏈β折疊。4個Ca結(jié)合區(qū)域是一個典型的螺旋-環(huán)-螺旋的 EF 手型結(jié)構(gòu)，每個結(jié)構(gòu)域均有類似的原子結(jié)構(gòu)：2個α螺旋-Ca結(jié)合環(huán)-2個α螺旋。環(huán)兩側(cè)的2個α螺旋相互垂直，各約10個氨基酸；Ca結(jié)合環(huán)內(nèi)含有門冬氨酸、谷氨酸和甘氨酸，是與Ca結(jié)合的部位。兩側(cè)的2個α螺旋因氫鍵及疏水作用，穩(wěn)定Ca的配位結(jié)構(gòu)。由于鈣調(diào)蛋白中不含易被氧化的半胱氨酸Cys和羥脯氨酸Pro-OH等能使肽鏈定型的成分，鈣調(diào)蛋白在結(jié)構(gòu)上具有高度的靈活性。
作用機理
鈣調(diào)蛋白是一種鈣結(jié)合蛋白，存在于幾乎所有的真核細胞中。它的作用是對任何微量的鈣都能敏感地捕獲。鈣調(diào)蛋白只有在與Ca2+結(jié)合后才有活性。因此，激素可以通過影響細胞內(nèi)Ca2+濃度變化來調(diào)控鈣調(diào)蛋白的活性?；钚訡a2+·CaM復合物可以通過與靶酶作用方式調(diào)控代謝過程。即Ca2+·CaM復合物與靶酶，如磷酸二酯酶、蛋白激酶等作用，使靶酶構(gòu)象發(fā)生變化（Ca2+作用結(jié)果）而活化，從而對代謝過程起調(diào)控作用。
與鈣結(jié)合后，CaM發(fā)生構(gòu)型上的變化，成為一些酶的激活物。再與酶結(jié)合時，又引起酶的構(gòu)型變化，使由非活性態(tài)轉(zhuǎn)為活性態(tài)，CaM-Ca2+成了這些酶作用時必不可缺的成分。CaM參與的生化反應很多，涉及不少關鍵性的酶，如：控制信息傳遞中，第二信使cAMP合成與分解的腺苷酸環(huán)化酶和磷酸二酯酶；在糖原合成與分解中能提供和儲存能量的磷酸化酶激酶和糖原合酶激酶，與蛋白質(zhì)磷酸化及脫磷酸化有關蛋白激酶和蛋白磷酸解酶，能調(diào)節(jié)細胞內(nèi)鈣離子濃度，起著鈣泵作用的Ca2+-ATPase，還有與平滑肌收縮有關的肌球蛋白輕鏈激酶等。CaM是由148個氨基酸組成的單鏈蛋白質(zhì)，有四個Ca2+結(jié)合區(qū)，缺乏種屬和組織特異性。不同來源，包括動物、植物以及低級真核生物所得到的CaM的氨基酸組成及排列基本相同。另外肽鏈中沒有Cys和Pro-OH，因此在結(jié)構(gòu)上有極大的靈活性。
生物學功能
調(diào)控細胞增殖及細胞周期
真核生物的細胞增殖遠比原核生物復雜得多。在細胞增殖和細胞周期的過程中，鈣調(diào)蛋白具有重要的調(diào)節(jié)作用。鈣調(diào)蛋白在細胞中的分布會隨著細胞周期的進行而遷移。在 G1 期，鈣調(diào)蛋白主要分布在細胞質(zhì)中，可與含肌動蛋白的微絲束組裝結(jié)合；當細胞分裂進入 S 期時，發(fā)現(xiàn)鈣調(diào)蛋白開始向細胞核中遷移；當分裂到 G2 期時，鈣調(diào)蛋白集中在細胞核中；在 M 期（分裂期），鈣調(diào)蛋白主要聚集在極粒和染色體之間的半紡錘體上。說明在不同時期，鈣調(diào)蛋白在細胞中存在的位置是不同的。
影響細胞增殖的一個重要指標就是鈣調(diào)蛋白的水平，而激活鈣調(diào)蛋白依賴性激酶所需要的鈣離子閾濃度隨鈣調(diào)蛋白濃度的變化而變化。鈣調(diào)蛋白的水平與 G1 期長短和進入 S 期細胞的百分數(shù)有直接的相關性，說明鈣調(diào)蛋白濃度水平對 G1 期向 S 期過渡起關鍵作用。在動植物中，鈣調(diào)蛋白所參與的周期調(diào)控有明顯的不同，說明細胞增殖在物種不同的進化水平上存在顯著的差異。鈣調(diào)蛋白除了可以調(diào)控胞內(nèi)細胞增殖，在胞外也可以促進細胞增殖。
在細胞增殖的過程中，鈣調(diào)蛋白只是調(diào)控機制中的一個重要的環(huán)節(jié)。鈣調(diào)蛋白調(diào)控細胞增殖的特點歸納為：第一，啟動 DNA 合成，促進 G1/S 期的過度；第二，促進 G1/M 期的過度；第三，調(diào)控染色體的移動，并促進細胞進入有絲分裂后期。
參與調(diào)控靶酶活性
Ca-CaM復合體具有結(jié)合并調(diào)控下游靶酶的功能。現(xiàn)已確定的靶酶有磷酸化酶激酶、鳥苷酸環(huán)化酶、磷脂酶A2、肌球蛋白輕鏈激酶、磷酸二酯酶、鈣調(diào)蛋白激酶（CaMK）等。Ca-CaM復合體形成后，下游的靶酶活力會有不同程度的增加。在動物中，鈣調(diào)蛋白在腎上腺和腦中cAMP的合成與降解的過程中扮演非常重要的角色；在植物中，鈣調(diào)蛋白可參與調(diào)節(jié)葉綠素光合作用的進行。在鈣調(diào)蛋白眾多靶酶中，在細胞中起到的作用、結(jié)合和活化的部位都有不同程度的差異，結(jié)合鈣調(diào)蛋白的靶酶不能證明靶酶被活化，但靶酶的活化是鈣調(diào)蛋白與靶酶結(jié)合的結(jié)果。
調(diào)節(jié)微管解聚
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